BİYOMOLEKÜLER
NİZAM-I ÂLEM
SELİM
GÜRBÜZER
Biyomoleküler hayatın temelini aşağıdan
yukarıya ok işaretleriyle bir tablo halinde gösterecek olursak temelini başlangıç
maddeleri oluşturup, binasını ise hücre yapısının oluşturduğunu görürüz. Şöyle ki;
biyomolekül yapıların hücre boyutuna geliş hali tablo halde temelden tavana
şöyle nizam bulur da:
HÜCRE
↑
Organeler
|
·
Nükleus ·
Mitokondri ·
Kloroplast |
|||
|
Supra molekül topluluğu
parça ağırlıkları 106–109 |
↑ ·
Enzim kompleksleri ·
Ribozomlar ·
Kontraktil sistemler |
|||
|
Makro moleküler mol
ağırlıklar 103-109 |
↑ ·
Nükleik asitler ·
Proteinler ·
Polisakkaritler ·
Lipitler |
|||
|
Yapı taşları mol ağırlığı
50-250 |
↑
|
↑ Aminoasitler |
↑ Monosakkaritler |
↑ Yağ asitleri Gliserol |
|
Ara Bileşikler mol
ağırlığı 50-250 |
↑
|
↑ Alfa keto asitler |
↑
|
↑ Asetat Malonat |
|
Litosferde başlangıç
maddeleri mol ağırlığı 18-44 |
↑ ·
CO2 ·
H2O ·
N2 |
|||
İşte yukarıda tablo halinde gösterdiğimiz biyomoleküler
yapılardan hücre boyutuna aşma aşama gerçekleşen oluşumlardan anlaşılan o
ki, aslında makro ve mikro yönüyle
fiziki âlemdeki tüm hadiselerin arka planında yaratıcı gücün mutlak faili, hiç
şüphe yoktur ki Yüce Allah’tan başkası değildir. İşte bu tabloda yaratıcı gücün
varlığın bizatihi kudret sahibi Yüce Allah olduğunun bilincinden hareketle şunu
çok rahatlıkla söyleyebiliriz ki; hayat sadece makro âlemden ibaret değildir
elbet. Çünkü makro âlemde cereyan hadiselerin birçoğu mikro âlemin temelleri
üzerine kuruludur. Düşünsenize mikro âlemde spermanın yumurta hücresiyle
birleşip makro düzeyde bir yaratığa dönüşmesi iri ve diri olmamızın temellerimizin
Kur’an’ın ifadesiyle mikro düzeyde bir damlacık sudan yaratılış üzerine kurulu
olduğunu göstermektedir. Dahası yaratılışa makro boyuttan mikro boyuta bir
bütün olarak baktığımızda aslında canlı varlıkların özünde bir takım biyomoleküllerden
meydana gelen proteinlerin varlığını görürüz. Öyle ki canlıların büyümeleri,
üremeleri ve kalıtım özelliklerinin nesilden nesile taşınması kahır ekseriyetle
protein ihtiva eden maddelerin aracılığı ile vuku bulmakta. Böylece bu noktada
mesela insanın vücudu, yüz siması, konuşması, fiziki yapısı, akıl ve ruhi melekeleri,
hissiyatı, hareket kabiliyetleri bir
bütün olarak düşündüğümüzde bu durum bize başlangıçta mikro düzeydeki şuursuz
sebeplerin makro düzeyde şuurlu yaratığa dönüştüğü fikrini vermektedir hep. Nitekim
şuursuz sebep aracıların başında enzimler,
bir kısım hormonlar ve antikor gibi birçok protein yapıda metabolit moleküle
yapılar gelmektedir. Dolayısıyla proteinlerin biyolojik hayatta yürüttükleri
fonksiyonel faaliyetleri arasında en önemlilerini şöyle sıralayabiliriz:
-Enzimatik katalizleme,
-Taşıma
ve depolama,
-Metabolik faaliyetler,
-Bağışıklık,
-Sinir uyarıların üretimi ve iletimi,
-Hormonal faaliyetler,
-Büyüme ve farklılaşmanın kontrolü vs.
İşte yukarıda madde madde sıraladığımız
şuursuz sandığımız bu söz konusu sebepler zincirine eşlik eden tüm biyomoleküler
unsurlardan anlaşılan o ki, bunlar üzerinde ne tabiatın ne de tesadüf eseri
denen rastlantısal baskılama unsurların yakından uzaktan hiç bir alakası yoktur
diyebiliriz. Şayet sebep teşkil edecek başlatıcı ve tetikleyici bir etken
unsurdan bahsedeceksek bu ancak ve ancak yaratılış kodlarımıza kodlanmış bir
takım enzim ve enzim bileşenlerinin etkisiyle mümkün olmakta. Nitekim kimyasal reaksiyonların hemen hepsi
tesadüfi oluşumlara mahal bırakmayacak bir şekilde adına ‘enzim’
denen protein yapılı biyomoleküller sayesinde katalizlenmektedir. Yine bir
başka biyomoleküllerden kanda oksijenin transportu hemoglobin ile
gerçekleşirken, aynı fonksiyona benzer bir işlem kas içerisindeki demir ve
oksijen bağlayıcı miyoglobin proteini tarafından gerçekleşmekte. Yetmedi kanda
demir (Fe) elementi transferrin glikoprotein
tarafından taşınırken, diğer yandan hücre içi karaciğerde ferritin denen bir
başka protein kompleksiyle depolama faaliyeti sergilenmekte. Mesela yine bir
başka kas kasılması denen hadisede iki çeşit lif yapısında proteinlerin kayma
hareketiyle gerçekleşip, deri ve kemik gibi dokuların gerilmeye dayanıklılığı fibröz
protein denen kollagenin varlığı sayesinde gerçekleştiğini görmekteyiz. Bu
yüzden karbonhidrat metabolizmasında ara ürün olarak tespit edilmiş olan kemik
dokusunun tahrip olduğu anlamına gelen dejenere ürüne osteoliz denmektedir.
Bu arada kas içerisinde gerçekleşen birçok çok özellikli uyarılara karşı sinir
hücrelerinin cevabı, reseptör proteinler aracılığıyla olmaktadır. Mesela bu
anlamda bir görme proteini olan rodopsin,
loş ışıkta çalışan ve siyah-beyaz görmeyi sağlayan retinal çubuk
hücreler ışığı elektronlara dönüştürecek tipik bir fotoreseptör protein özellikte
misyonu yüklenmişlerdir.
Bilindiği üzere karbon bağlarıyla
birbirine kenetlenerekten ortaya çıkan biyomoleküler yapılar çok çeşitli
birbirinden farklı nitelikte halkalar oluşturabiliyorlar. Bilhassa bu noktada
beş veya altı karbonlu halkalar en ideal kararlı halka yapılar olarak dikkat
çekmekte. Keza azot da karbonun yerine geçebilecek bir potansiyel halka
özelliği niteliğine sahip bir element olarak dikkat çeker. Bu arada asit veya
baz yüklü enzimler tarafından bir takım proteinler hidrolize edildiklerinde
proteinlerin yapı taşları alfa–aminoasitlere ayrılabiliyor. Nitekim α–aminoasitler ortada α karbonal (α-C) adı
verilen bir karbon (C) atomuyla birlikte buna bağlı olarak zincir halkalarında
yer alan bir amino (-NH2) grubu, bir karboksil (-COOH) grubu, bir hidrojen atomu (-H) ve bir yan (-R) gurubunun hep bir arada
oluşturacakları halka yapılarda asla tek tip değillerdir. İşte bu noktada onca
çeşitlilik içerisinde bunları birbirinden ayırt etmenin yollarından biri de
alfa aminoasitlerin R grubu olarak bir takım yan dallar oluşturmasıyla ayırt
ediliyor olmasıdır. Nitekim bu ince ayırımı aminoasitlerin iyonlaşmamış genel formüllerinin
iki aynalı D (sağ elli proteinler) ve L (sol elli proteinler)
izomerleri denen halka yapılar şeklinde kendini göstermesiyle ayırd edilmekte.
İşte bu şekilde sağlı sollu halka yapılar şeklinde kendini gösteren moleküler yapıların
dizilişine tefekkür gözüyle baktığımızda belli ki her bir halka oluşumunun
öylesine rastgele dizilerekten oluşmadığı, tam aksine öncesinde gayet mükemmel programlanmış
ve planlanmış bir şekilde dizilerekten halka oluşturdukları anlaşılmakta. Her ne kadar kimilerince bu mükemmel
programlanmış yapılar tesadüfen meydana gelmiştir deseler de hiç kuşku yoktur
ki ağızlarına pelesenk ettikleri tesadüfi denilen ne idüğü belirsiz ucube
varlığın tek bir tane olsun protein sentezi gerçekleştiremeyeceğini artık dağdaki
çoban bile anlamış durumdadır. Ama gel
gör ki, “Mısırdaki sağır sultan bile duydu, sen duymadın” misali materyalistlerin
tüm olan bitenler karşısında kafalarını kuma gömmüş bir halde duymazlıktan ve
görmezlikten gelip dile getirdikleri ucube tesadüfi kavramının ardına sığınmalarını
doğrusu anlamış değiliz. Oysa dile getirdikleri ucube tesadüfi eser olarak kavramlaştırılmış
kerameti kendinden menkul bu suni yaratık öyle bir araya gelip de tek bir işe
yarar protein oluşturacak bir moleküler yapıya bürünme ihtimalinin on üzeri yüz
yetmiş bir (10171) rakamını
tutturamayacak derecede suni putlaştırılmış bir ucube yaratıktır bu. Kaldı ki
tek bir proteinin tesadüfen meydana gelme ihtimali için senede on üzeri altmış
beş (1065) sayıda değişik bileşenlerden kök almış zincir halkalarına da ihtiyaç
vardır. Düşünsenize tek bir protein teşekkülü için hal durum-vaziyet buysa, tek hücreli bir canlının meydana gelmesi için
üretilecek olan total protein miktarının kendi kendine gelme ihtimalinde kim
bilir durum vaziyet nasıl hal alır artık onu da kendi kendimize yapacağımız
tahmini öngörülerimize bırakıyorum. Her ne kadar olacak olanı net bir rakamla
ortaya koymak pek mümkün gözükmese de bu durumda kendimizi zorlayıp yine ihtimaller
üzerine ortaya uç bir rakam attığımızda bile rakamların aciz kaldığı bir
manzarayla karşılaşacağımız muhakkak. Kelimeni tam anlamıyla her ortaya atılan
ihtimali rakam işi daha da çıkmaza sürükleyip işin içinden çıkılmaz bir hal alacaktır.
Hem nasıl işin içinden çıkılabilsin ki, baksanıza bir tek canlının kendi
kendine oluşması için harcanan mesainin tüm evreni baştan sona kadar 10 bin
katlamalı bir dizi trilyon trilyon trilyon trilyon trilyon rakamlarla bile
ifade edemeyeceğimiz rakamların etrafında avara kasnak misali dönüp dolaşmak
anlamına gelen beyhude iş çıkmazlığıdır bu. Düşünsenize en küçük canlının
hayatını idame ettirebilmesi için en basitinden 239 proteine ihtiyaç duyulmakta,
şimdi gel de bu işin içinden çık çıkabilirsen. Hele ki amino asitlerin en
basitinden glisinin kendi kendine tesadüfen oluşma ihtimalinin hesap etmeye
kalkıştığımızda rakamların dili bile bundan aciz kalıp kifayet etmeyeceği
muhakkak. İlla bir rakam telaffuz edilecekse de bikere her bir canlının vücut
bulup yaşaması için gerekli olan 239 cins proteine tekabül eden ortalama 445
amino asid birimini tek başına almak yetmez birde bunlara ilaveten 20 cins
amino asitlik her bir kombinasyonu için de gerekli olan 20’nin 445’inci kuvvetlerini
de hesaba katmamız gerekecektir. Ki,
hesaba katacağımız bu temel kriterlerden sayıdan hareketle en basit
proteinin tesadüfen meydana gelme ihtimalinin 10520’de bir olduğu
ortaya çıkacaktır. Şimdi gel de ortaya çıkan telaffuzu zor bu dudak uçurtucu rakamlara
bakıp da halen bir takım aklı evveller tarafından biyomoleküler nizam-ı âlemin
tesadüfen meydana geldiğini söylenip duruyorlarsa pes doğrusu. Bu durumda;
onlar hakkında Allah akıl ve fikir versin demekten başka elimizden bir şey
gelmez de. Zira hidayet erdirici sadece
Yüce Allah’tır, bizlere bu noktada
sadece yaratılış mucizesini haberdar etmek düşer.
Tabii ki biyomoleküler âlemin bir alt
birimi olan protein dünyası burada bitmiyor, dahası var. Hatta dahasının dahası derinlerine
de inmek gerekir ki biyomoleküler mucizenin ne demek olduğunu idrak edebilmiş
olalım. O halde gelin yelkenler vira
vira deyip protein yüklü geminin enginlerine dalalım ki biyomoleküler limanına
hep birlikte demir atmış olabilelim. Bilindiği
üzere proteinlerin yapı taşlarını oluşturan tüm amino asitlerin ana eksenini
bir tek karbon atomuna bağlı bir hidrojen ve bir azot atomu oluşturmakla birlikte
bunun yanı sıra bir de R grubu denen yan grup vardır ki, kendine özgü her amino
asit oluşumuna radikal özellik katan bir gruptur bu. Ama şu da var ki; mesela
işin içine glisin girdiğinde R grubu yerine hidrojen (H) elementi yer alırken aleninde
ise yan grup olarak CH3 (metil) yer alır. Hidrokarbon yapısında ki diğer yan
gruplara sahip amino asitler de bu noktada valin, lösin, izolösin ve prolin
diye bilinmektedir. Bu arada 5 karbon (C) atomu ile bir oksijen
atomundan meydana gelen halka piran halka olarak anlam kazanırken, 4 C atomu ile 1 oksijen atomu
ihtiva eden halka ise furan halkası olarak anlam kazanır.
Yukarıda da belirttiğimiz üzere R grubu atomları
amino asit zincirinin hem sağ tarafında hem de sol tarafında bulunabiliyor. Bu nedenledir
ki R gurubun sol tarafında bulunanlar sol elli denen L (levo) amino asitler
olarak addedilirken, sağ tarafta bulunanlar da sağ elli denen D (dextro)
amino asitler olarak addedilir. Mesela proteinleri oluşturan 20 amino asitten diyebileceğimiz
prolin diğer aminoasitlerdeki primer amino grubu yerine sekonder amino
grubu taşıdığından aslında o da bir aminoasit cinsi olarak kabul görür. Zira prolinde
ki R grubu hem alfa karbona (α-C) hem de amino gruba bağlanarak siklik bir yapı
oluşturmakta. Keza serin ve trosin aminoasitleri de alfatik hidroksil gruplarını
oluştururlar. Bu durumda aromatik
grubuna dâhil yan gruplar ise malum üç tanedir. Bunlar fenilalanin, trozin ve triptofan
üçlüsüdürler. Bu arada 22 aminoasitlerden pH’ı pozitif yüklü yan gruplara sahip
aminoasitler lizin, arginin ve histidin olarak bilinip bu tip aminoasitler bazik amino asitler olarak addedilirken asidik olan amino asitlerin
R (radikal) gruplarından negatif (-)
yüklü glutamat ve aspartat gibi aminoasitlerde tuz-anyon içeren
aminoasitler olarak addedilirler.
Bilindiği üzere proteinleri oluşturan aminoasitler
C, H, O ve N (karbon, hidrojen, oksijen ve azot) denilen elementlerden meydan
gelip, bu dört değişik elementin yan halkalarına diğer aminoasit yan gruplarından
kükürt (S) elementi de eklemlendiğinde
oluşacak olan sistein ve metiyon gibi amino asitler de bir başka halka örneği
teşkil ederler. Ayrıca biyomoleküler alanında yapılan çalışmalarla standart amino
asitlerin 20 tanesi DNA tarafından kodlanan proteinleri belirlenip 3 harfli
sembollerle biyokimya literatürüne girmiş durumda da. Böylece protein sentezine
DNA molekülünden başlanılmakta olduğu gerçeği ile yüzleşilip bu meyanda protein
sentezinde rol oynayan 3 harfli belli başlı amino asit bileşenlerini simgesel
olarak tablo halinde şu şekilde gösterilirler:
Amino asit ismi
|
Amino
asit simgesi |
|
Alanin |
Ala |
|
Arginin |
Arg |
|
Asparagin |
Asn |
|
Aspartitasit |
Asp |
|
Glutamin |
Gln |
|
Glutamin asit |
Glu |
|
Glisin |
Gly |
|
Histidin |
His |
|
İzolösin |
Ile |
|
Lösin |
Leu |
|
Lizin |
Lys |
|
Fenilalanin |
Phe |
|
Prolin |
Pro |
|
Serin |
Ser |
|
Sistein |
Cys |
|
Treonin |
Thr |
|
Triptofan |
Trp |
|
Trozin |
Tyr |
|
Valin |
Val |
Methionin Met
İşte yapılan bu biyomoleküler çalışmalar
neticesinde proteinlerin hiçbir şüpheye mahal bırakmaksızın 20 değişik tip
amino asitlerden meydana geldiği üçlü harf kodlamasıyla tablo halinde ortaya
konulduğu anlaşılmakta. Hatta tabloda
gösterilen 20 amino aside ilave olarak birtakım değişik amino asit türevleri de
eklenmiştir. Mesela; 4-hidroksiprolin bir prolin türevidir. Hakeza 5-hidroksilizin
ise lizin türevidir. Fibröz kollojen yapıda ki protein ise malum bitki
proteinlerin yapısında bulunmaktadır.
Anlaşılan
o ki, en küçük bir proteine yan
dallarıyla birlikte 50 aminoasit, en büyüğünde de yaklaşık 3000 civarında amino
asit eşlik etmektedir. İşte bu şekilde peptit bağları vasıtasıyla kurulan gönül
köprüleri sayesinde biyomoleküler yapılar nizam bulmuş olur. Nasıl mı? Mesela
insülin salgı maddesi 51 adet amino asitten meydana gelmesi hasebiyle çok mühim
hormonal işlev üslenmiş konumda bir yapıya sahiptir. Hakeza yine fotosentez olayında
önemli katkıda bulunan ve 97 amino asitten müteşekkil ferrodoksin proteini fotofosforilasyon reaksiyonlarında ilk
elektron tutucu işlev üstlenecek bir yapıya sahipken hayvan ve bitkilerin solunumunda
çok büyük öneme haiz 104 amino asitten teşekkül eden sitokrom-c proteini ise elektron taşıyıcı üstlenecek bir yapıya
sahiptir. İşte bu noktada her iki
protein için hayati öneme haiz öneme can simidimiz proteinler dersek yeridir. Tabii bitmedi, bunlara ilaveten yine protein yapıda
α (alfa)- amin asitlerden başka β
(Beta) ve γ (gama) aminoasitlerde
vardır. Yetmedi mikroorganizmalar bazında protein yapılarını ele aldığımızda
mesela bakteri hücre çeperlerinde D-Glutamat gibi D-izomeri aminoasitlerinin
varlığını görürüz. Nitekim β alanin, vitamin B15 diye bilinen pantotenik
asidin sitrulin ve ornitin maddeleri hem üre devrinin ara bileşikleri hem de
arginin sentezinin ön maddeleri olarak dikkatimizi çekmekte. İşte görüyorsunuz
gerek makro düzeyde gerekse mikro düzeyde teşekkül eden protein sentezi
oluşumlar öyle anlaşılıyor ki hücre alemi içerisinde gerçekleşen kompleks
yapıların birer marifeti olarak karşımıza çıkmaktadır. Sanırım evrimciler bu
kompleks yapıların derinden ve sessizden işleyen bu mükemmel faaliyetleri
karşısında suspus kalmak zorunda kalacaklardır. Zira ortada Yüce Yaratıcıyı hatırlatacak
mükemmel bir biyomoleküler donanımın varlığı söz konusudur, dolayısıyla bir
takım gerçekleri görüp de görmezlikten gelmemelerini gayet çok iyi anlıyoruz.
Zaten tek taraflı medyatik veya akademik telkinlerle yetişen bu zihniyetin bir
takım gerçeklere kulak kabartmayıp zihinlerini kapalı devre usulü çalıştıranların
alışkanlıklarını terk etmelerini beklemek hayal olur. Biz sadece bu noktada Max
Planck’ın “Hangi branştan olursan ol,
bilimle iştigal eden herkes bilim mabedinin kapısında şu levhayı okuyacaktır: İman et. Çünkü inanç bilim adamının
asla vazgeçeceği bir husus değildir” dediği şekliyle onların hayrına
yaratılış mucizesine inanmaya davet etmek elimizden gelir, gerisi teferruattır
elbet, davete icabett ederlerse ne ala, şayet
icabet etmeseler bilsinler ki kendilerini kötü bir son beklemekte, bizden söylemesi.
Birlikten kuvvet doğar sözünün
uygulamasını bizatihi biyomoleküler yapıların kendi aralarında oluşturdukları
zincir halkalar üzerinde tüm detaylarını birlikte gözlemlemek pekâlâ mümkün.
Şöyle ki; bazı mantar ya da yüksek bitkilerde guanidin türevi kanavanin,
djenkolik asitlerin, β veya α-amino
karboksil (-COOH) ve diğer zincirin amino grubu (-NH2) arasında peptid (amid) bağıyla
bağlandıklarında bir H2O molekülünün açığa çıkması sonucu
ortaklaşa kovalent birliktelikler gerçekleşebiliyor. Anlaşılan peptit bağı
sayesinde ortaya çıkan bu ve buna benzer birçok biomoleküler yapılar “Birlikten
kuvvet doğar” sözünün birinci ayağını oluştururken, ikinci ayağını da iki amino asidin
birleşmesiyle meydana gelen dipeptit (ikili kuvvet) bağı oluşturmakta.
Daha sonra ortaya çıkacak olan moleküler yapılar üçlü olunca tripeptit (üçlü
kuvvet), dörtlü olunca tetrapeptit (dörtlü kuvvet), çoklu olunca
polipeptit (çoklu kuvvet) halkalarına dönüşen yapılar olarak karşımıza
çıkıp böylece bu sayede protein sentezinden maksat hâsıl olur da. Belli ki bu tür halka oluşumlar tesadüfen
oluşmuş sıradan oluşmuş halkalar değildir, bilakis belli bir gayeye yönelik
biyomeleküler nizamın oluşuna yönelik halkalardır. Şöyle ki zincir halkasında
yer alan tek bir amino asidin bile kazaen yanlış bir yerlere bağlandığını varsaydığımızda
biyomoleküler yapıda onarılması zor yaralar açacağı muhakkak. Bu yüzden biyomoleküler
nizam-ı âlem için her bir halkasında matematiksel bir programı bünyesinde
barındıran bir sistemin adıdır dersek yeridir. Malum matematiksel program
kazaya uğradığında mesela orak hücreli anemi alyuvarlar içerisindeki
hemoglobin proteininin 574 amino asidin 19 türünden sadece birinin farklı
olmasından ileri gelen veya genç yaşta bile ölüme sürükleyecek nitelikte bir
takım biyomoleküler düzeyde yanlış bağlanmalar neticesinde bir maraz arıza
olarak ortaya çıkabiliyor. Dolayısıyla en ufak yanlış bağlanma biyomoleküler
düzenin bozulması demek olacaktır.
Bir polipeptit zincirinin serbest halde
bir amonyum (-NH2) oluşumuna karşılık ayrıca buna ilaveten bir de
karboksil (COOH) grubu vardır. Ki; bu zincirin uçtaki serbest terminal amonyum grubu
“N-terminal grub” olarak karşılık
bulur. Böylece her iki grup bir araya geldiğinde NH3 COO- şeklinde
sembolize edilirler.
Evet, tüm bu anlatılanlardan ki her ne
kadar amino asit zincirlerin teorik olarak nasıl meydana geldiklerini izah
etmek mümkün gözükse de işin içine pratik girdiğinde kazın ayağı hiçte öyle
değil, en basit yapıda bir proteini bile
laboratuvar şartlarında meydan getirmek mümkün gözükmemektedir. Öyle ki:
“ - Dünyanın ilkel atmosfer şartlarına
benzer birebir şartlar oluşturulsa da,
-20 cins amino asidin tamamının en
optimal şartlarda meydana gelmiş olsa da,
-Proteinler sol elli tarzda dizayn
edilmiş olsalar da,
- Bir canlının yaşaması için gerekli
239 cins proteine tekabül eden ortalama 445 amino asit birimi sağlanmış olsa
da,
- Amino asitlerin yapı taşlarını oluşturan
atomların amino asitlerin oluşumunda eksiksiz bir şekilde kullanılmış olsa da,
-Her türlü ultraviyole ışınların
zararlarına karşı korunaklı ortam sağlanmış olsa da,
-Amino asitler birbirleriyle otomatik
olarak sentezlense de,
-Oluşacak zincirlerin gerektiğinde
yer değişikliğini yapabileceği gerektiğinde işe yaramayacağı sezilen zinciri
bozup yenisinin kurulabileceği zincir şartları oluşturulsa da” yine de en basit
bir canlı için 239 cins proteinin tesadüfen bir araya gelme ihtimali koca
okyanusta kaybolan bir inci tanesini bulmaya kalkışmak gibi çıkılmaz bir durumla
karşı karşıya kalınacaktır. Dahası dünyanın yaşını yaklaşık 5 milyar,
evrenin 15 milyar düşündüğümüzde herhangi bir proteinin tesadüfi eseri olarak
meydana gelme ihtimali 1041 gibi dudak uçurtacak bir rakamla karşı
karşıya kalmak anlamına gelir ki,
icabında bu rakamı 100 milyarlar üssü rakamlara tekabül eden ihtimali
katsayılarla da kategorize edebiliriz
pekala.. Kaldı ki ortaya konacak rakamlar ortalama 445 amino asit birimi içeren
bir protein sentezi için öngörülecek bir ihtimal hesabıdır. Allah bilir ya, bu tip değişik kombinasyona
haiz protein oluşumlarının her birini hesap etmeye kalkıştığımızda kim bilir hangi
işin içinden çıkılmaz manzaralarla karşılaşacağızdır. Muhtemeldir ki bu durumda
20 cins amino asidin her bir kombinasyonu için 20’nin 445 ‘inci kuvvetini
almamız icap edecektir. Ki, bu sayı takriben 10520 gibi aklı karaya
oturtacak cinsten ihtimali bir rakam olacaktır. Anlaşılan o ki, bütün
hesaplamalar sonucunda ortaya çıkacak trilyonlu rakamların evrene sığmayacağı
gözükecektir, zaten sığmaz da.
Evrimciler kafalarında ne düşünüyorlardır onu bilemeyiz, ama bilinen bir şey
vardır ki o da malum “Yanlış hesap Bağdat’tan döner” gerçeğidir. Yaratılış
mucizesini inkâr edenlerin kafalarında uydurdukları bir hesabı varsa, Allah’ın
da şaşmaz mucizevi hesabı vardır elbet. Bizim buna inancımız tam olup, asla şek
şüphe duymayız da.
Proteinlerin moleküler yapısı
Malum olduğu üzere proteinler amino asitlerden meydana gelen hayati
moleküllerimizlerdir. İşte bu hayati
öneme haiz biyomoleküller aynı zamanda canlılığın yapı taşlarıdırlar. Hakeza
hücre yapıların ve görevlerini belirleyen tüm biyomoleküler yapıların temelini
de proteinler oluşturmakta. Hatta protein sentezini gerçekleştiren genetik
bilgide DNA molekülünde kodludur. İşte bu DNA kodu sayesinde canlı vücut bulup
iri ve diri olmakta. Dolayısıyla bu gerçekler ışığında protein moleküllerinin her biri tesadüfe meydan
vermeyecek bir şekilde mükemmel bir donanımla donatılmış olması biyokimyacıları
ve biyologları hayretler içerisinde bırakabiliyor. Nasıl hayretler içerisinde bırakmasın
ki, baksanıza canlılarda en elzem bulunması gereken Sitokrom-C proteinin tesadüfen
meydana gelebilmesi sıfır ihtimal gözükmektedir. Yine de bir kısım aklı
evveller sıfır ihtimalden bile medet umup kendi kendilerine gelin güvey
olaraktan pişkin pişkin “proteinler
tesadüfen meydana gelmiştir” işgüzarlığına kapılabiliyorlar. Oysaki onca
proteinler içerisinden tek bir proteinden canlının kendi kendine evrimleşerek
teşekkül ettiğini iddia etmek bile abesle iştigal akla ziyan bir tutum
olacaktır. Hem bu hangi akla hizmet
etmekse ortaya attıkları deli saçması evrim tezlerini mükemmel donanımlı kompleks yapılara ümitlerini bağlamak
yerine nerede daha basit daha ilkel yapılar varsa ümitlerini hep bu zayıf
yapılara bel bağlamış durumdalar. Onlar tüm ümitlerini ve heveslerini neye bağlarsalar
bağlasınlar sonuçta biyomoleküler yapı bakımdan proteinlerin her birinin
polimer yapıda zincir olarak karşımıza çıkacağı gerçeğini
değiştiremeyeceklerdir. Kelimenin tam anlamıyla bunun anlamı proteinlerin her
birinin yüzlerce, bazen binlerce amino asit içeren dev moleküllerden meydana
geldiği gerçeğidir. Nitekim değişik sayıda amino asitlerin bir araya gelerek
protein zincir oluşturmaları kayda değer mühim bir hadisedir. Nitekim yukarıda bir nebze değindiğimiz gibi
amino asitler kendi aralarında birleşecekleri sırada zincirin bir ucundaki
karboksil (-COOH) grubu diğer ucunda
konumlanmış amino grubu (-NH2) ile aralarında peptid (amid) bağı oluştuğunda açığa
birer su molekülü de ortaya çıkmış olur. Yani bu demektir ki karboksil grubunun
hidroksil (OH) ve diğer amino grubun hidrojeni (H) ile birleşmesiyle birlikte
ab-ı hayat su (H2O) ile yüzleşmiş oluruz.
Evet, bir insanın proteinlerden vücut
bulmasına şaşmamak gerekir. Hele ki
bilimsel çalışmalarla DNA gerçeği ile doğrudan yüzleşildikten sonra artık çok
rahatlıkla şunu söyleyebiliriz ki bir insanın proteinlerin vücut bulması demek,
aynı zamanda insanın yaratılışı DNA molekülüyle start aldığı anlamına gelir.
Zira Yüce Allah (c.c) bu meyanda “İnsanı yaratmaya çamurdan başladı”
(Secde, 7) ayetiyle beyan buyurduğu çamurdan maksat biyomoleküler balçık
protein anlamında DNA’ya karşılık gelen vücut bulma mayasıdır. Hem kaldı ki proteinlerin vücut biyokimyasının
mayasının en önemli misyonu her türden hücre ve dokuya yapı malzemesi (plastik
unsur) olarak katkı sağlamaktır. Böylece yaratılış çamur mayamızı teşkil
eden bir takım minerallerden 30 kadarının vücudumuza konuşlandırılıp ve
bunlardan sindirilebilecek organik gıdaların sentezine geçiş yapmakla protein
senteziyle oluşan hücre ve dokulara yapı malzemesi sağlanmış olunur. Peki, tüm bu biyomoleküler alt yapı oluşumlar
iyi hoşta, bu süreçte daha hangi başka biyomoleküler yapılar da eşlik
etmektedir acaba? Bu sualin cevabını ancak amino asitlerin polimerizasyon ürünü
diyebileceğimiz protein moleküllerinin 3’lü ya da 4’lü yapılar şeklinde kendi
aralarında kaynaşarak oluşturdukları birbirlerini tamamlayıcı zincirimsi
yapıların ortaya koydukları birlikteliklerle izah edebiliriz. Zira söz konusu
halkaların ortaya koydukları birliktelikler sayesinde birincil yapı, ikincil
yapı, üçüncül yapı ve dördüncül yapılar olarak halka oluştururlar da. İşte bu
türden zincirlemesine oluşan halkalar aynı zamanda atalarımızın “Bir elin nesi var iki elin sesi var”
şeklinde dile getirdikleri atasözünü de teyit eden bir birlikteliklerdir. Dolayısıyla bu söz konusu biyomoleküler halka yapılar
bilim diliyle ifade edildiğinde birkaç molekülün bir araya gelmesinin sonucu
kompleks moleküllerin oluşumuna yelken açmak şeklinde karşılık bulacaktır.
Şöyle ki; ilk oluşumda belirli aminoasitlerin belirli sayıda ve belirli
sıralanışa göre peptit bağlarıyla birleşmesi neticesinde birincil yapılar
(öncü yapılar) teşekkül etmektedir. İkinci oluşum ise polipeptit
zincirinin molekül içi birkaç polipeptit molekülün peptit bağları arasında veya
peptit bağların amino ve karboksil grupları arasında karşılıklı bağlanmalar neticesinde
konformasyon protein molekülünün ikincil yapısı olarak teşekkül
edecektir. Böylece ikincil yapı
formatında bir protein molekülü basit halden daha kapsamlı ve daha kompleks
yapılara dönüşümü gerçekleşmiş olur. Bunlar arasında en dayanıklı
konformasyonlar hiç kuşkusuz polipeptit zincirin üzerinde dizili halde bulunan
amino grupların hidrojen (H) bağlarıyla köprü oluşturanlardır. Zira oluşumla
birlikte belli başlı iki çeşit konformasyon meydana gelip, bunlar α-helezon ve β-konformasyonu diye kategorize
edilirler. Örnek verecek olursak mesela
ikincil yapının α-helezon ve β-konformasyonu
özellikle fibriler proteinlerde daha sıkça görülen yapılar olarak gözükmekte. Hakeza
hidrojen bağları aynı zamanda protein moleküllerin karşılıklı amino karboksil
gruplarından başka serbest karboksil grubu ile diğer bir amino asidin serbest
karboksil karbonu veya histidinin imidazol azotu arasında köprü kuran bir
yapıdır. Dolayısıyla ikincil yapının α-helezon ve β-konformasyon gösteren proteinlerin komşu
polipeptit zincirlerine hidrojen bağları, iyon bağları ve apolar çekim
kuvvetleri vasıtasıyla bağlanmışlardır. Bu yüzden hidrojen bağların meydana
gelmesiyle oluşan bir veya birkaç polipeptit zincirin kendi amino ve karboksil
grupları arasında düşey bir eksen etrafında helezonik kıvrılma tarzında oluşan
konformasyona ikincil yapının α-helezon
konformasyonu denmektedir. Birkaç polipeptit zincirleri arasında hidrojen
(H) bağlarının teşekkülü ve karbon-2(C-2) atomundaki R gruplarının aynı ve zıt
yönde sıralanması dizilimleriyle oluşan konformasyona ise ikincil yapının β-konformasyonu
veya kırmalı tabaka yapısı adı verilmektedir. Örnek mi? İşte α-helezon konformasyon için miyozin,
fibrinojen ve α-keratini ile β-konformasyon için ipek fibrini ve β-keratini bunun
birer bariz örneklerini teşkil eder zaten
Üçüncül yapı
Helezonlaşmış ve bükülmüş polipeptit
zincirinin kendi üzerine yumak tarzında katlanmasıyla üçüncül yapı meydana
gelir. Dolayısıyla bu şekilde katlanmış
proteinler globüler proteinler olarak addedilir. Bu durumda üçüncül yapıyı meydana getiren
gerek hidrojen bağları, gerek Wanderwals
çekmeleri, gerek iyon bağları ve gerekse
kovalent bağlar sayesinde organizmamız herhangi bir yerden karbonhidrat
molekülü almadan sadece bazı Pirüvik asit, gliserol ve aminoasitlerin
başka maddelerden temin ettikleri maddelerle glikojenik oluşumlar
gerçekleşebiliyor. Ki; bu yapısal oluşuma glikozun yeniden yapımı anlamında glukoneogenez denmektedir.
Yapım işlemi esnasında glikozun meydana gelen ilk bileşiği Glikoz 6 fosfat (Glikoz-6-P)’dır.
Ayrıca karaciğerde glikozun Glikoz–6-P’a çevrilme reaksiyonunu kataliz eden iki
enzimin varlığı söz konusudur ki, bunlar
heksokinaz ve glikokinaz olarak
bilinen enzimlerdir. Anlaşılan karaciğer tarafından üretilen glikokinaz enzimi
glikozun glikojene dönüşümünde rol oynayıp, heksokinaz ise glikoliz olayında
glukoz 6-fosfat inhibitörü olarak görev yapmaktadır. Hatta kas dokusunda Glikoz-–6-P’ın
teşekkülünde sadece heksokinaz enzimi rol oynamaktadır. O halde bu durumda yeri gelmişken protein molekülünün ikincil ve üçüncül
yapıları arasındaki farkı şöyle özetleyebiliriz:
-İkinci yapıda helezonlaşma ve bükülme
söz konusu iken, üçüncü yapı proteinlerinde yumak tarzında katlanma vardır.
-İkincil yapı sabit ve kararlı olmazken,
üçüncül yapı ise sabit ve kararlı haldedir.
Dördüncül yapı
Üçüncül yapıyı gösteren bazı
polipeptit veya proteinlerin alt birim ( protomer) adı verilen monomer
şekillerinin ikişer zincirli hidrojen bağları ile diğer Van Der Waals çekimlerii
veya iyon çekiumlerinin etkisiyle uç uca eklenerek teşekkül eden tetrahedral
zincirin polimerize olması sonucunda dördüncül yapı meydana gelir. Örnek: Hemoglobin
molekülü.
Anlaşılan o ki; biyomoleküler yapılar
tesadüf üzerine kurulu yapılar değillerdir. Düşünsenize bir lise çağında bir
gence bir torbaya 1’den 10’a kadar yazılı rakamlardan ibaret zarları
koyduğumuzda çekeceğiniz ilk rakamın 1 olma ihtimalini sorduğumuzda elbette ki
1/10 olduğu cevabını verecektir. Yine 1
ve 2 rakamların aynı anda çekme ihtimalinin 1/100 (10x10=100) ve 1, 2, 3
rakamlarının ise 1/1000 (10x10x10x10=1000) olduğunu söyleyecektir. Keza tüm
rakamları sırasıyla çekme ihtimalininse 10 rakamının 10’cu kuvveti olan 10
milyar gibi bir rakama tekabül eden bir sayı olduğunu görürüz. Bu demek oluyor
ki bizatihi rakamların dili inançsızlığa geçit vermemektedir. O halde
yaratılışı inkâr niye?
Velhasıl-ı kelam; yaratılış biyomoleküler
nizam-ı âlem mucizesini inkâr edenler ne kadar inkâr ederseler etsinler hakikat
güneşini asla balçıkla sıvayamayacaklardır.
Vesselam.
Hiç yorum yok:
Yorum Gönder